蛋白质二级结构（secondary structure）是指多肽链借助于氢键沿一维方向排列成具有周期性的结构的构象，是多肽链局部的空间结构（构象），主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲等几种形式，它们是构成蛋白质高级结构的基本要素。

1.α-螺旋（α-helix）

α-螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构元件。在α-螺旋中，与α碳原子相连的两个二面角都是恒定的，并且每圈螺旋包含3.6个氨基酸残基，残基侧链伸向外侧，同一肽链上的每个残基的酰胺氢和位于它后面的第4个残基上的羰基氧彼此之间形成氢键。这种氢键大致与螺旋轴平行。一条多肽链呈α-螺旋构象的推动力就是所有肽键上的酰胺氢和羰基氧之间形成的链内氢键。在水环境中，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部（α-螺旋内）的氢键，也能与水分子形成氢键。典型的α-螺旋是由18个氨基酸残基形成的5圈螺旋，长约27  。α-螺旋太长趋于形成纤维，不易形成球形。在大多数球状蛋白中，α-螺旋的平均长度约17  ，相当于11个氨基酸残基。

2.β-折叠（β-sheet）

β-折叠也是一种重复性的结构，可以看成是一种特殊的螺旋，是拉伸的α-螺旋，大多数球状蛋白质中，每股β-折叠链或β链（β-strand）的平均长度约20  A ，相当于6.5个氨基酸残基，通常含有3～10个氨基酸残基。β-折叠链中同一肽段邻近肽键间很难形成氢键，只有通过较远距离的肽键之间形成氢键，将多股β－折叠链组合成一组β-折叠，一般称为β片层结构。通常分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。构成β片层的几股β折叠链如果走向是相同的，则为平行的β片层；如果它们的走向是相反的，则是反平行的β片层。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构，反平行折叠片可以少到仅由两个β链组成，反平行的β折叠比平行的β折叠更为稳定。

3.β-转角（β-turn）

β-转角是连接相同主链上α-螺旋、β-折叠等二级结构的关键结构。在β-转角中第一个残基的C=O与第四个残基的N-H氢键键合形成一个紧密的环，使β-转角成为比较稳定的结构，多处在蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链方向的阻力比较小。β-转角可看成是由几个氨基酸残基构成的最小的反平行的β片层，即截短的发夹结构。β-转角的特定构象在一定程度上取决于它的组成氨基酸，某些氨基酸如脯氨酸和甘氨酸经常存在其中，由于甘氨酸缺少侧链（只有一个H），在β-转角中能很好地调整其他残基的空间阻碍，因此是立体化学上最合适的氨基酸；而脯氨酸具有换装结构和固定的角，因此在一定程度上迫使β-转角形成，促使多肽自身回折且这些回折有助于反平行β折叠片的形成。大多数β-转角存在于分子的表面，极少出现在分子的内部。β转角及其附近比整个分子有更大的亲水性。

β-凸起是一种小片的非重复结构，能单独存在，但大多数经常作为反平行β-折叠片中的一种不规则情况而存在。β-凸起可认为是β-折叠链中额外插入的一个残基，它使得在两个正常氢键之间在凸起折叠链上是两个残基，而另一侧的正常链上是一个残基。

4.Ω环形（Ω loop）

Ω环形具有准有序结构，从形式上可以看成是β-转角的延伸，这类肽段的外形和希腊字母Ω相似，故被称为Ω环形。Ω环形的可变性比转角更大。在直接和蛋白质生物活性有关、有更大活动性的位点绝大多数是由转角和环形构成的。

5.无规卷曲（random coil）

无规则卷曲或称卷曲（coil），泛指那些不能被归入明确的二级结构如折叠片或螺旋的多肽区段，是规律性较低而难以描述的特殊类型二级结构。其所涉及的残基数量差异大，整体外形变化大，可采取多种折叠形式，且不同构象间的能量差异小而容易相互转变，故其结构的规律性很低，但每一种蛋白质肽链中存在的这一类型“无规”肽段的空间构象是大致相同的。它们也像其他二级结构那样是明确而稳定的结构，否则蛋白质就不可能形成三维空间上每维都具周期性结构的晶体。它们受侧链相互作用的影响很大，经常构成酶活性部位和其他蛋白质特异的功能部位。无规卷曲在球状蛋白质表面出现较多，也是连接其他规则二级结构的结构模式。