什么是蛋白质的三级结构

蛋白质的一个引人注目的特征是它们都有确定的三维结构。

一个伸展的或随机排布的多肽链没有任何生物活性,多肽链必须按照一定的规律折叠成三维结构,才具有生物活性。蛋白质三级结构即蛋白质分子中所有共价相连原子的空间相对位置,由多肽链在二级结构的基础上进一步盘绕和折叠形成;蛋白质如有特殊的必需辅基,其三级结构也包括来自这类辅基的原子的空间位置。稳定蛋白质三级结构主要靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、二硫键、范德华力和静电作用等。不同类型的蛋白质局部结构分解后可具有很高的相似性,但在三级结构层面不同蛋白质所体现的各自整体结构特征通常不同。

蛋白质按其“环境条件”的大体结构分类

1.纤维状蛋白质

整条肽链几乎是单一的二级结构组成的巨大的、通常是缺水性的聚集体;其结构通常是高度氢键键合和高度规则的,且主要由不同肽链间的相互作用维系。在生物体内起到结构和支撑的作用。

2.膜蛋白质

主要是指多次穿膜的膜蛋白,存在于缺水性的膜环境中,其膜内部分是高度规则的,也是高度氢键键合的,但大小上受限于膜的厚度。在膜内部分倾向于形成两亲的α-螺旋或β-折叠链;且形成疏水的在外侧,亲水的在内侧中间空心的圆桶状结构;内侧可作为亲水或极性物质的通道,连接这些膜内二级结构单元的肽段分布在膜的两侧,还承担其相应的生物功能。

3.水溶性球状蛋白质

绝大多数的蛋白质的肽链折叠成为几乎球状的结构,存在于水中,较不规则(特别是小的球状蛋白质)。蛋白质的结构由其链内的相互作用维系,其中起重要作用的是在序列中远离但在空间上相邻的烃基(疏水)基团间的相互作用,有时还有肽链与辅因子的相互作用。一旦具有三级结构后,蛋白质内部变得更为紧密,其内部是大量的极性基团,而表面是以侧链的非极性残基为主导地位,极性和非极性残基这样的分布,使得肽链中大部分键的张角适合于稳定构象的形成。在蛋白质的内部存在有极少量的亲水的残基,而分子表面是一些疏水的残基,这些局部的构象具有相对偏高的能量,相对地处于较不稳定的状态,并以此行使蛋白质的功能。另外,蛋白质内部的部分水分子也和一些极性的基团或负电性的原子形成氢键,以此参与蛋白质功能的行使。

版权声明:本篇文章(包括图片)来自网络,由程序自动采集,著作权(版权)归原作者所有,如有侵权联系我们删除,联系方式(QQ:452038415)。http://www.apmygs.com/1988.html
返回顶部