结构域是构成蛋白质亚基的紧密球状区域，为介于二级与三级结构之间的一种结构层次；是蛋白质中可以具有独立三级结构的部分，通常由一个基因外显子编码，并可具有特定的功能。

在较大的蛋白质中结构域之间通过较短的多肽柔性区互相连接；蛋白质的结构域有时还可分为一些次级结构，称为组件（module）。

组件是在稳定的蛋白质功能域中常见的一种进化上保守而又独立的折叠单位，也是在进化压力下发生外显子迁移的基本单位，它还参与新基因的产生。结构域可以作为蛋白质三级结构的组件，通常不具有完整的生物学功能但有特殊的生物化学作用，这也是结构域与三级结构的关键区别。

一级结构氨基酸序列的某些区域相邻的氨基酸残基形成有规则的二级结构（如α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲等）；然后再把相邻的二级结构片段集装在一起，形成超二级结构；在此基础上，多肽链再进一步折叠，成为近乎球状的三级结构就可成为一个结构域。最常见的结构域含有约100～200个氨基酸残基，一般至少40个，多的可达400个以上；对于较小的蛋白质分子或亚基，其结构和功能都较简单，难以区分出独立的不同结构域，这类蛋白质属于单结构域分子（如卵溶菌酶等）。

对于一个较大球状蛋白质分子来说，一条很长多肽链往往由两个或两个以上相对独立的三维实体缔合形成三维结构体。从功能角度看，很多蛋白质属于多结构域的蛋白，其功能位点基本都位于结构域之间，这是由于：

①通过结构域容易构建具有特定三维排布的功能中心；

②结构域之间常只有一段肽链相连，使结构域之间容易发生相对运动，这将有利于功能位点与对应成分相互作用或施加应力，有利于产生别构效应而对蛋白质的功能实现精细调节。