酶是生物体的组成成分，和体内其他物质一样，不断在体内新陈代谢，酶的催化活性也受多方面的调控。例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、酶的化学修饰、抑制物的调节作用、代谢物对酶的反馈调节、酶的别构调节以及神经体液因素的调节等，这些调控保证酶在体内新陈代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、协调一致地进行。

酶活性调节控制主要有如下几种方式。

1.酶浓度的调节

酶浓度的调节主要有两种方式，即诱导或抑制酶的合成和调节酶的降解。例如，在分解代谢中， β -半乳糖苷酶的合成，平时处于被阻遏状态，当乳糖存在时，抵消了阻遏作用，于是酶受乳糖的诱导而合成。

2.激素调节

乳糖合成酶有两个亚基，催化亚基和修饰亚基。催化亚基不能合成乳糖，可以催化半乳糖以共价键型式连接到蛋白质上形成糖蛋白。修饰亚基和催化亚基结合后，改变了催化亚基的专一性。可以催化半乳糖和葡萄糖反应生成乳糖，修饰亚基的水平是由激素控制的。

3.共价修饰调节

共价修饰这种调节方式是通过酶催化进行的。在一种酶分子上，共价地引入一个基团从而改变它的活性。引入的基团又可以被第三种酶催化除去。例如，磷酸化酶的磷酸化和去磷酸化；大肠杆菌谷氨酰胺合成酶的腺苷酸化和去腺苷酸化就是以这种方式调节它们的活性。

4.限制性蛋白水解作用与酶活力调控

限制性蛋白酶水解是一种高特异性的共价修饰调节系统。细胞内合成的新生肽大都以无活性的前体形式存在，一旦生理需要，才通过限制性水解作用使前体转变为具有生物活性的蛋白质或酶，从而启动和激活以下各种生理功能，如酶原激活、血液凝固、补体激活等。

酶原性激活是指体内合成的非活化的酶前体，在适当条件下，受到H ⁺ 或特异的蛋白酶限制性水解，切去某段肽或断开酶原分子上某个肽键而转变为活性的酶。如胰蛋白酶原在小肠里被其他蛋白酶限制性地切去一个六肽，活化成为胰蛋白酶。

血液凝固是由体内十几种蛋白质因子参加的级联式酶促激活反应，其中大部分为限制性蛋白水解酶。在凝血过程中首先由蛋白质因子（称为因子Xa的蛋白酶）激活凝血酶原，生成活性凝血酶；并由它再催化可溶性的纤维蛋白原，转变成不稳定的可溶性纤维蛋白，聚集成网状细丝，以网住血液的各种成分。在凝血酶的作用下，收缩成血块，使破损的血管封闭而修复。

补体是一类血浆蛋白，和免疫球蛋白一样发挥防御功能。免疫球蛋白对外来异物有“识别”结合作用和激活补体作用。补体是一组蛋白酶，通常以非活性前体形式存在于血清中，一旦接受到Ig（免疫球蛋白）传来抗原入侵信号，被限制性蛋白酶水解而激活补体组成，最终形成“功膜复合物”执行其功能。

5.抑制剂的调节

酶的活性受到大分子抑制或小分子抑制剂抑制，而影响活力。前者如胰脏的胰蛋白酶抑制剂（抑肽酶），后者如2，3-二磷酸甘油酸，是磷酸变位酶的抑制剂。

6.反馈调节

许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的。催化该物质生成的第一步反应的酶，可以被它的终端产物所抑制，这种对自我合成的抑制叫反馈抑制。例如，异亮氨酸可抑制其合成代谢通路中的第一个酶——苏氨酸脱氨酶。当异亮氨酸的浓度降低到一定水平时，抑制作用解除，合成反应又重新开始。反馈抑制就是通过这种调节控制方式，调节代谢物流向，从而调节生物合成。

7.金属离子和其他小分子化合物的调节

有一些酶需要K ⁺ 活化，N  可以代替K ⁺ ，但Na ⁺ 不能活化这些酶，有时还有抑制作用，这类酶有L-高丝氨酸脱氢酶、丙酮酸激酶、天冬氨酸激酶和酵母丙酮酸羧化酶等。另一些酶需要Na ⁺ 活化，K ⁺ 起抑制作用，如肠中的蔗糖酶可受Na ⁺ 激活，二价金属离子Ca ²⁺ 、Zn ²⁺ 、Mg ²⁺ 、Mn ²⁺ 也常为一些酶表现活力所必需，这些离子的浓度变化都会影响有关酶的活力。