新鲜猪胰中含有丰富的蛋白水解酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶等。由于糜蛋白酶具有能分解蛋白、抗凝结和消炎的特性，它可用于医疗领域。

糜蛋白酶能切断蛋白质肽链中酪氨酸和苯丙氨酸的羧端肽链，因而能清创消脓，消化脓汁和坏死组织，助长新生肉芽的生长。从动物胰脏中提取胰糜蛋白酶时，一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来，然后再根据等电点沉淀的原理，调节pH至酸性（pH3.0左右），使大量的酸性蛋白沉淀析出。经溶解后，以极少量活性胰蛋白酶激活，使其酶原转变为有活性的胰糜蛋白酶，被激活的酶溶液再以盐析分级的方法除去胰蛋白酶及弹性蛋白酶等组分。收集含胰糜蛋白酶的组分，并用结晶法进一步分离纯化。一般经过2~3次结晶后，可获得相当纯的胰糜蛋白酶。

糜蛋白酶能催化蛋白质的水解，分解蛋白质、酰胺和酯中的肽键，糜蛋白酶对这些键的敏感性次序为：酯键>酰胺键>肽键。因此可利用含有这些键的酰胺或酯类化合物作为底物来测定糜蛋白酶的活力。检测糜蛋白酶活力的方法是通过在25℃恒温下水解底物N-乙酰- L -酪氨酸乙酯，生成在237nm紫外光下具有更低吸光值的N-乙酰- L -酪氨酸，依据吸光值的变换率计算酶活力。本实验就是以N-乙酰- L -酪氨酸乙酯为底物，用紫外吸收法测定糜蛋白酶活力。