α-螺旋结构是指蛋白质肽链骨架围绕一个轴形成的构象，是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件（图2-3）。

图2-3　α-螺旋的结构

α-螺旋结构的特点有：

（1）肽单元围绕中心轴呈有规律右手螺旋，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，每个残基上升0.15nm，螺旋半径0.23nm。

（2）α-螺旋的每个肽键的N—H与相邻第四个肽键的羰基氧形成氢键（hydrogen bond），氢键的方向与螺旋长轴基本平行，肽链中的全部肽键都可形成氢键，是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。

（3）氨基酸侧链伸向螺旋外侧，不参与α-螺旋的形成，但其形状、大小及电荷量的多少均影响α-螺旋的形成。这种影响主要表现在以下几方面：

①极大的侧链基团：如Ile、Phe、Trp集中排列的肽段，因为存在空间位阻而妨碍了α-螺旋的形成。

②连续存在的侧链带有相同电荷的氨基酸残基：如Glu、Asp相邻排列，同种电荷的互斥效应影响了肽链内氢键的形成，不利于α-螺旋的形成。

③有Pro等亚氨基酸存在：由于其R侧链与其α-氨基成环，C _α —N键不能自由旋转，所以不能形成α-螺旋所需的角度；另外，Pro残基α-氨基上没有H，因而不能形成链内氢键，影响了此处α-螺旋的形成。

④有甘氨酸存在：甘氨酸R侧链为H，因而没有约束，肽平面可以任意取向，所以形成α-螺旋的几率很小，即使形成，由于其活泼的旋转性也极不稳定。