溶菌酶（Lysozyme）是由弗莱明在1922年发现的，它是一种有效的抗菌剂，全称为1,4-β-N-溶菌酶，又称作粘肽N-乙酰基胞壁酰水解酶或胞壁质酶。活性中心为天冬氨酸52和谷氨酸35,是一种糖苷水解酶，能催化水解粘多糖的N-乙酰氨基葡萄糖（NAG）与N-乙酰胞壁酸（NAM）间的β-1,4-糖苷键，相对分子质量14700,由129个氨基酸残基构成，由于其中含有较多碱性氨基酸残基，所以其等电点高达10.8左右，最适温度为50℃，最适pH为6~7左右。在280nm的消光系数 为13.0。该酶活性可被一些金属离子Cu 2+ 、Fe 2+ 、Zn 2+ （10 -5 ~10 -3 mol/L）以及N-乙酰葡萄糖胺所抑制，能被Mg 2+ 、Ca 2+ （10 -5 ~10 -3 mol/L）、NaCl所激活。
溶菌酶广泛存在于动植物及微生物体内，鸡蛋（含量约2%~4%）和哺乳动物的乳汁是溶菌酶的主要来源，目前溶菌酶广泛应用于医学临床，具有抗感染、消炎、消肿、增强体内免疫反应等多种药理作用。溶菌酶常温下在中性盐溶液中具有较高天然活性，在中性条件下溶菌酶带正电荷，因此在分离制备时，先后采用等电点法,D-152型树脂柱层析法除杂蛋白，再经SephadexG-50层析柱进一步纯化。纯化后的溶菌酶采用聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）鉴定其纯度。
SDS-PAGE是对蛋白质进行量化比较及特性鉴定的一种经济、快速、可重复的方法，该法主要依据蛋白质的分子量对其进行分离。SDS-PAGE因易于操作和广泛的用途，使它成为许多研究领域中一种重要的分析技术。
SDS是十二烷基硫酸钠（sodium dodecyl sulfate）的简称，它是一种阴离子表面活性剂，加入到电泳系统中能使蛋白质的氢键和疏水键打开，并结合到蛋白质分子上（在一定条件下，大多数蛋白质与SDS的结合比为1.4g SDS/g蛋白质），使各种蛋白质-SDS复合物都带上相同密度的负电荷，其数量远远超过了蛋白质分子原有的电荷量，从而掩盖了不同种类蛋白质间原有的电荷差别。这样就使电泳迁移率只取决于分子大小这一因素，于是根据标准蛋白质分子量的对数和迁移率所作的标准曲线，可求得未知物的分子量。SDS与蛋白质的疏水部分相结合，破坏其折叠结构，并使其稳定地存在于一个广泛均一的溶液中。SDS蛋白质复合物的长度与其分子量成正比，由于在样品介质和聚丙烯酰胺凝胶中加入离子去污剂和强还原剂后，蛋白质亚基的电泳迁移率主要取决于亚基分子量的大小，而电荷因素可以被忽略。